Notícia

Decodificando a dinâmica da estruturação de proteínas com ‘agulhas de proteínas’ artificiais

Fonte

Instituto de Tecnologia de Tóquio

Data

sábado, 8 janeiro 2022 13:30

Áreas

Biologia. Bioquímica. Biotecnologia. Microbiologia. Proteômica.

As proteínas são os blocos básicos de construção de nossos corpos. No entanto, suas estruturas moleculares e macroscópicas são complexas e variadas, com múltiplos padrões de dobramento e subestruturas. Os cientistas vêm tentando decodificar essas estruturas há algum tempo, e muito progresso foi feito graças à microscopia de fluorescência (FM), microscopia de força atômica (AFM) e AFM de alta velocidade (HS-AFM). No entanto, eles não foram capazes de observar diretamente os movimentos dinâmicos das proteínas durante o processo. Isso se deve principalmente à intrincada estrutura das proteínas, que são muito pequenas para serem medidas com as técnicas existentes.

Recentemente, em uma colaboração entre pesquisadores do Instituto de Tecnologia de Tóquio, da Universidade Kyushu, da Universidade Nagoya e dos Institutos Nacionais de Ciências Naturais, no Japão, foi desenvolvida uma ‘agulha de proteína anisotrópica’ (PN) especializada, para ajudar a determinar a montagem de proteínas anisotrópicas semelhantes, dando aos cientistas pistas sobre sua microestrutura e montagem.

O Dr. Takafumi Ueno, professor do Instituto de Tecnologia de Tóquio, que liderou o estudo, explicou a premissa do trabalho: “Nossa PN é uma proteína em forma de agulha composta de corpo rígido (β-hélice), capa terminal (dobra) e um elemento motivo de ligação (hexa-histidina tag, His-tag). Ao modificar essas PNs excluindo o motivo His-tag e a ‘tampa dobrável’, podemos produzir três tipos diferentes de PNs. Isso nos permitiu regular e observar diferentes padrões de montagem e como eles mudam, dando-nos pistas sobre a mecânica das diferentes interações proteína-proteína que encontramos na natureza”.  Os resultados do estudo foram publicados na revista científica Small.

Em solução, as PNs espontaneamente formam uma estrutura altamente estável com um comprimento de cerca de 20 nm e uma largura de cerca de 3,5 nm, pequena o suficiente para rastrear o movimento rotacional de moléculas individuais, mas mecanicamente forte.

Em superfícies, a equipe observou diferentes tipos de estruturas ordenadas à medida que os PNs se auto-organizavam. Essas estruturas variaram de redes triangulares e estados monoméricos com ordem nemática (orientação unidimensional) a conjuntos de fibras.

Isso, por sua vez, permitiu que a equipe investigasse os processos dinâmicos envolvidos na montagem da proteína por meio de uma combinação de HS-AFM e simulações. Os resultados revelaram que a formação da estrutura da rede triangular foi guiada pelos movimentos dinâmicos da PN, que contribuem para a formação de redes ordenadas.

Essas descobertas entusiasmaram os pesquisadores, que estão estudando seus potenciais desdobramentos. “Essas moléculas desempenham um papel tão crucial nos sistemas biológicos que compreender sua estrutura seria um avanço significativo no campo. Por exemplo, poderíamos usar isso para estabelecer as bases para a construção de estruturas supramoleculares, projetando os movimentos coletivos dinâmicos das proteínas. Esse conceito pode levar à engenharia de materiais de folha biocompatíveis, transportes de drogas direcionados e até mesmo nano-robôs baseados em proteínas “, concluiu o Prof. Ueno.

Acesse o artigo científico completo (em inglês).

Acesse a notícia completa na página d Instituto de Tecnologia de Tóquio (em inglês).

Fonte: Instituto de Tecnologia de Tóquio. Imagem: Divulgação, Instituto de Tecnologia de Tóquio.

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