Notícia

Comportamento surpreendente de proteína pode melhorar compreensão sobre envelhecimento e doenças neurodegenerativas

Fonte

Universidade Johns Hopkins

Data

sexta-feira, 20 janeiro 2023 17:30

Áreas

Bacteriologia. Bioinformática. Biologia. Biomedicina. Bioquímica. Biotecnologia. Envelhecimento. Microbiologia. Neurociências. Proteômica. Psiquiatria. Saúde Pública.

Pesquisadores descobriram uma anomalia surpreendente no comportamento de como as proteínas se formam, derrubando suposições de longa data sobre a forma como as células produzem essas moléculas cruciais e potencialmente levando a uma melhor compreensão do envelhecimento e das doenças neurodegenerativas em humanos.

Contradizendo o conhecimento convencional de que as proteínas podem se reagrupar, bioquímicos da Universidade Johns Hopkins, nos Estados Unidos, descobriram que um número significativo de proteínas na bactéria Escherichia coli (E. coli) não conseguia esse reagrupamento, mesmo quando a equipe tentou desencadear reparos em laboratório com proteínas auxiliares chamadas ‘acompanhantes’.

“A descoberta foi impressionante”, disse o Dr. Stephen Fried, autor sênior do estudo e professor do Departamento de Química da Universidade Johns Hopkins, que liderou a pesquisa publicada recentemente na revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).

“A descoberta mais surpreendente é que existem certas proteínas que nem mesmo as [proteínas] acompanhantes podem ajudar. Se as proteínas se dobram incorretamente, somos ensinados que as acompanhantes devem ser capazes de consertá-las”, continuou o pesquisador.

As proteínas são longas cadeias de moléculas que consistem em componentes menores chamados aminoácidos. Todas as células – humanas ou não – contêm proteínas que executam um número muito grande de funções, incluindo combater vírus, construir tecidos, administrar órgãos e produzir outros tipos de moléculas.

A forma de uma proteína determina sua capacidade de funcionar adequadamente. A maneira como suas cadeias de aminoácidos se ‘dobram’ ou se organizam em estruturas tridimensionais específicas determina as funções que desempenham.

Mutações genéticas e outras ocorrências bioquímicas dentro das células podem fazer com que as proteínas se deformem em estruturas disfuncionais. Em humanos, erros na síntese e no dobramento de proteínas podem matar neurônios e causar Alzheimer, Parkinson e outras doenças neurodegenerativas associadas ao envelhecimento. Mas os detalhes de como esse comportamento prejudica as funções de uma célula ainda não estão claros.

O professor Stephen Fried espera que as descobertas ajudem a desvendar esse processo.

“A partir de décadas de pesquisas sobre o dobramento de proteínas, sabemos muito sobre um número muito pequeno de proteínas muito simples. Agora temos essas tecnologias realmente incríveis para analisar dezenas de milhares de proteínas em uma amostra, mas essa tecnologia nunca foi realmente implantada para observar o dobramento [das proteínas]”.

Com cientistas da Universidade Estadual da Pensilvânia, também nos Estados Unidos, o laboratório do professor Fried também está trabalhando para entender melhor por que algumas proteínas não podem se redobrar. As descobertas, publicadas na revista científica Nature Chemistry, mostram que algumas proteínas só podem se dobrar adequadamente quando o ribossomo de uma célula as produz pela primeira vez. A pesquisa também mostra que mutações sutis podem estar mudando a rapidez com que uma célula constrói e dobra proteínas específicas.

O professor Fried também está colaborando com a Dra. Michela Gallagher, neurocientista da Universidade Johns Hopkins, para estudar como as descobertas na E. coli se comparam às proteínas nos cérebros de camundongos idosos com perda de memória e outras deficiências cognitivas. Eles esperam que isso forneça informações sobre como as falhas no dobramento de proteínas influenciam as doenças cerebrais em humanos.

Acesse o resumo do artigo científico publicado na revista PNAS (em inglês).

Acesse o resumo do artigo científico publicado na revista Nature Chemistry (em inglês).

Acesse a notícia completa publicada na página da Universidade Johns Hopkins (em inglês).

Fonte: Roberto Molar Candanosa, Universidade Johns Hopkins. Imagem: Will Kirk, Universidade Johns Hopkins.

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