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Pesquisadora caracteriza enzimas envolvidas na conversão de ácido ferúlico em vanilina
A Dra. Juscemácia Nascimento Araujo, egressa do Programa de Pós-Graduação em Biotecnociência da Universidade Federal do ABC (UFABC), pesquisou, durante o doutorado, a caracterização biofísica e bioquímica de duas enzimas bacterianas envolvidas na conversão de ácido ferúlico em vanilina para entender a função e a estrutura das enzimas feruloilCoA sintetases e feruloil-CoA hidratase/liase procarióticas. A pesquisa foi orientada pelo professor Dr. Wanius José Garcia da Silva.
A vanilina (aroma de baunilha) é um flavonoide de alto valor agregado, utilizado como flavorizante nas indústrias de alimentos e cosméticos. Uma das formas de obtê-la é pela biotransformação do ácido ferúlico em células bacterianas. Duas enzimas são responsáveis por esse processo: a feruloil CoA sintetase (FCS) e feruloil CoA hidratase/ liase (FCHL). Entender a estrutura e função dessas proteínas pode ajudar as indústrias que utilizam vanilina a produzi-la em biorreatores, barateando o custo da produção.
“O ácido ferúlico é um dos compostos mais abundantes presentes na lignina. Além de ser uma molécula orgânica de alto valor agregado, pode ser ainda catabolizada em compostos como o eugenol e o álcool coniferil. É possível a biossíntese de vanilina pela via de ativação da feruloil-CoA e enoil-CoA utilizando as enzimas feruloil-CoA sintetases e enoil-CoA hidratase 6, 7, 8, 9. As feruloil-CoA sintetases são enzimas-chave por catalisarem a ativação de vários ácidos p-hidroxicinâmicos pela rota sintética de CoA-tioesterificação, com consumo de ATP 10,11,12”, explicou a Dra. Juscemácia Araujo.
“Atualmente, a grande maioria dos artigos científicos relacionados à biotransformação ou biocatálise de compostos fenólicos, como o ácido ferúlico em vanilina reportam o uso de feruloil-CoA sintetases, feruloil-CoA hidratase/liase e enoil-CoA hidratase. Entretanto, não existem trabalhos atuais que tenham caracterizado estruturalmente as enzimas feruloilCoA sintetases e feruloil-CoA hidratase/liase procarióticas. O objetivo principal foi entender a função e estrutura das enzimas feruloilCoA sintetases e feruloil-CoA hidratase/liase procarióticas”, continuou a pesquisadora.
Juscemácia é doutora e mestre em Biotecnociência, bacharel em Química e Ciência e Tecnologia, todos pela UFABC. Em sua carreira também cursou especialização em Docência do Ensino Profissional e Tecnológico pelo Instituto Federal de São Paulo (IFSP).
“Entender a estrutura e função de proteínas envolvidas na biotransformação de ácido ferúlico em vanilina pode ajudar as indústrias de alimentos, cosméticos, farmacêutica, entre outras que utilizam vanilina, a produzirem vanilina em biorreatores e obtê-la de modo mais barato para o mercado”, concluiu a Dra. Juscemácia Araujo.
Acesse a tese ‘Caracterização biofísica e bioquímica de duas enzimas bacterianas envolvidas na conversão de ácido ferúlico em vanilina‘
Acesse a notícia completa na página da Universidade Federal do ABC.
Fonte: UFABC.
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